Cytochrom C - Meine Moleküle

tief dunkelrotes
Cytochrom C
im reversiblen
Redoxsytem
der Atmungskette

Elektronentransfer
schnell und
ohne Zerstörung
im Protein
mit eingebetteter
Häm-Gruppe

Eisenion
von vier-zähnigem
ringförmigem
Chelat-Ligand
- dem Porphyrin -
umrankt

im Zentrum des Cytochrom
in einer Elektrontransfer-Reaktion
wechselnd zwischen Fe2+ und Fe3+ Form
als Katalysator einer Redoxreaktion
essentiell in der Atmungskette

Eisen
bevorzugte
Koordinationszahl 6
2 freie Koordinationsstellen
besetzt
durch Aminosäure-Seitenketten
aus altem Protein

in dessen Energie-Bilanz
der Elektronen-Transfer
von NADH / FADH2 auf O2 katalysiert wird
und unter Energiegewinn
NAD+ oder FAD + H2O entstehn

später vielleicht
in fern ferner Zeit
schnelle Eletron-Transferreaktion
von transparent luziden
Silber-Porphyrinen
an glasklar durchscheinenden
Micellen ?

im Zentrum des Metall-Porphyrins
in einer Elektrontransfer-Reaktion
wechselnd zwischen Ag(II) und Ag(III) Form
- Potential 0.45 Volt -
in einer Redoxreaktion
in micellarer Lösung...



Nachtrag:
...im zweiten Falle - nicht-adiabatische Reaktion - ist die elektronische Kopplung sehr klein. Das System springt dann gewöhnlich von der niedrigen R-Oberfläche zur hohen und wieder zurück. Dabei ist die Wahrscheinlichkeit s für einen Elektronen- übergang gering, weil die kleine Aufspaltungsenergie eine Erhaltung der ursprünglichen Konfiguration begünstigt. Im adiabatischen Fall ist dagegen die Aufspaltung infolge der elektrischen Kopplung ausreichend, um einen Reaktionsverlauf entlang der unteren Kurve von A über S nach B zu ermöglichen. Die Wahrscheinlichkeit für eine Elektronenübertragung ist dann groß (s -> 1)....